Disulfidne veze neizostavan su dio trodimenzionalne strukture mnogih proteina.Ove kovalentne veze mogu se pronaći u gotovo svim izvanstaničnim peptidima i proteinskim molekulama.
Disulfidna veza nastaje kada atom cistenskog sumpora formira kovalentnu jednostruku vezu s drugom polovicom atoma cistenskog sumpora na različitim položajima u proteinu.Ove veze pomažu stabilizirati proteine, osobito one izlučene iz stanica.
Učinkovito stvaranje disulfidnih veza uključuje nekoliko aspekata kao što su pravilno upravljanje cisteinima, zaštita aminokiselinskih ostataka, metode uklanjanja zaštitnih skupina i metode uparivanja.
Peptidi su cijepljeni disulfidnim vezama
Gutuo organizam ima zrelu tehnologiju disulfidnog prstena.Ako peptid sadrži samo jedan par Cys, stvaranje disulfidne veze je jednostavno.Peptidi se sintetiziraju u čvrstoj ili tekućoj fazi,
Zatim je oksidiran u otopini pH 8-9.Sinteza je relativno složena kada je potrebno formirati dva ili više para disulfidnih veza.Iako je formiranje disulfidne veze obično dovršeno kasno u sintetskoj shemi, ponekad je uvođenje prethodno formiranih disulfida korisno za povezivanje ili produljenje peptidnih lanaca.Bzl je Cys zaštitna skupina, Meb, Mob, tBu, Trt, Tmob, TMTr, Acm, Npys, itd., široko korištena u simbiontima.Specijalizirani smo za sintezu disulfidnih peptida uključujući:
1. Dva para disulfidnih veza nastaju unutar molekule i dva para disulfidnih veza nastaju između molekula
2. Tri para disulfidnih veza nastaju unutar molekule i tri para disulfidnih veza nastaju između molekula
3. Sinteza inzulinskog polipeptida, gdje se formiraju dva para disulfidnih veza između različitih peptidnih sekvenci
4. Sinteza tri para peptida vezanih disulfidnom vezom
Zašto je cisteinil amino skupina (Cys) tako posebna?
Bočni lanac Cys ima vrlo aktivnu reaktivnu skupinu.Atomi vodika u ovoj skupini lako se zamjenjuju slobodnim radikalima i drugim skupinama, te stoga mogu lako formirati kovalentne veze s drugim molekulama.
Disulfidne veze su važan dio 3D strukture mnogih proteina.Disulfidne mostne veze mogu smanjiti elastičnost peptida, povećati krutost i smanjiti broj potencijalnih slika.Ovo ograničenje slike bitno je za biološku aktivnost i strukturnu stabilnost.Njegova zamjena može biti dramatična za cjelokupnu strukturu proteina.Hidrofobne aminokiseline kao što su Dew, Ile, Val su stabilizator spirale.Budući da stabilizira disulfidnu vezu α-heliks stvaranja cisteina čak i ako cistein ne tvori disulfidne veze.To jest, kad bi svi cisteinski ostaci bili u reduciranom stanju (-SH, noseći slobodne sulfhidrilne skupine), bio bi moguć visok postotak spiralnih fragmenata.
Disulfidne veze formirane cisteinom otporne su na stabilnost tercijarne strukture.U većini slučajeva, SS mostovi između veza su neophodni za formiranje kvartarnih struktura.Ponekad su cisteinski ostaci koji tvore disulfidne veze daleko jedni od drugih u primarnoj strukturi.Topologija disulfidnih veza je osnova za analizu homologije primarne strukture proteina.Cisteinski ostaci homolognih proteina vrlo su očuvani.Samo je triptofan bio statistički očuvaniji od cisteina.
Cistein se nalazi u središtu katalitičkog mjesta tiolaze.Cistein može formirati acil intermedijere izravno sa supstratom.Reducirani oblik djeluje kao "sumporni pufer" koji održava cistein u proteinu u reduciranom stanju.Kada je pH nizak, ravnoteža je pogodnija za reducirani -SH oblik, dok je u alkalnim sredinama -SH skloniji oksidaciji u -SR, a R je sve samo ne atom vodika.
Cistein također može reagirati s vodikovim peroksidom i organskim peroksidima kao detoksikant.
Vrijeme objave: 19. svibnja 2023